A fehérje másodlagos szerkezete az alfa hélix. Másodlagos, tercier, kvaterner fehérjeszerkezetek. A fehérjeszerkezetek kialakulásában részt vevő kémiai kötések. A fehérjemolekulák szerkezeti szerveződésének biológiai szerepe. Nézze meg, mi az a "b másodlagos szerkezet".

A fehérje másodlagos szerkezete- ez egy módja annak, hogy egy polipeptidláncot tömörebb szerkezetbe fektessünk, amelyben a peptidcsoportok kölcsönhatása a köztük lévő hidrogénkötések kialakulásával történik.

A másodlagos szerkezet kialakulását a peptid azon vágya okozza, hogy a peptidcsoportok között a legtöbb kötést tartalmazó konformációt vegye fel. A másodlagos szerkezet típusa a peptidkötés stabilitásától, a központi szénatom és a peptidcsoport szénatomja közötti kötés mobilitásától, valamint az aminosavgyök méretétől függ. A fentiek mindegyike az aminosavszekvenciával együtt egy szigorúan meghatározott fehérjekonfigurációhoz vezet.

Van két lehetséges opciók másodlagos szerkezet: "kötél" formájában - α-hélix(α-szerkezet), és "harmonika" formájában - β-redős réteg(β-szerkezet). Egy fehérjében általában mindkét struktúra egyszerre van jelen, de eltérő arányban. A globuláris fehérjékben az α-hélix, a fibrilláris fehérjékben a β-struktúra dominál.

Kialakul a másodlagos szerkezet csak hidrogénkötésekkel peptidcsoportok között: az egyik csoport oxigénatomja reakcióba lép a második hidrogénatomjával, ugyanakkor a második peptidcsoport oxigénje a harmadik csoport hidrogénéhez kötődik stb.

α-Hélix

Ez a szerkezet egy jobb oldali csavarvonal, amelyet a hidrogén közötti kapcsolatokat peptid csoportok 1. és 4., 4. és 7., 7. és 10. és így tovább aminosavak.

Megakadályozzák a spirál kialakulását prolinés hidroxiprolin, amelyek ciklikus szerkezetüknél fogva a lánc "törését" okozzák, pl. kényszerű hajlítása, mint például a kollagénben.

A hélix fordulat magassága 0,54 nm és 3,6 aminosav magasságának felel meg, 5 teljes fordulat 18 aminosavnak felel meg és 2,7 nm-t foglal el.

β-redős réteg

Ebben a hajtogatási módban a fehérjemolekula egy "kígyóban" fekszik, a lánc távoli szakaszai közel vannak egymáshoz. Ennek eredményeként a fehérjelánc korábban eltávolított aminosavainak peptidcsoportjai hidrogénkötések segítségével képesek kölcsönhatásba lépni.

A fehérjék (fehérjék) az élő szervezetek száraz tömegének 50%-át teszik ki.

A fehérjék aminosavakból állnak. Minden aminosavnak van egy aminocsoportja és egy sav (karboxil) csoportja, amelyek kölcsönhatása eredményezi peptid kötés Ezért a fehérjéket polipeptideknek is nevezik.

Fehérje szerkezetek

Elsődleges- peptidkötéssel összekötött aminosavlánc (erős, kovalens). Ha 20 aminosavat különböző sorrendben váltogatunk, milliónyi különböző fehérjét kaphatunk. Ha a láncban legalább egy aminosavat megváltoztatunk, a fehérje szerkezete és funkciói megváltoznak, így a fehérjében az elsődleges szerkezetet tekintik a legfontosabbnak.

Másodlagos- spirál. Hidrogénkötések tartják (gyenge).

Harmadlagos- gömbölyű (golyó). Négyféle kötés: diszulfid (kénhíd) erős, a másik három (ionos, hidrofób, hidrogén) gyenge. Minden fehérjének megvan a maga gömb alakú formája, a funkciók ettől függenek. A denaturáció során a gömb alakja megváltozik, és ez befolyásolja a fehérje munkáját.

negyedidőszak Nem áll rendelkezésre minden fehérjéhez. Több golyócskából áll, amelyeket ugyanazok a kötések kötnek össze, mint a harmadlagos szerkezetben. (Például a hemoglobin.)

Denaturáció

Ez a fehérjegömb alakjának megváltozása, amelyet külső hatások okoznak (hőmérséklet, savasság, sótartalom, egyéb anyagok hozzáadása stb.)

Ha a fehérjére gyakorolt hatások gyengeek (a hőmérséklet változása 1 ° -kal), akkor megfordítható denaturáció.
Ha az ütés erős (100°), akkor denaturáció visszafordíthatatlan. Ebben az esetben minden szerkezet megsemmisül, kivéve az elsődlegest.

A fehérjék funkciói

Nagyon sok van belőlük, pl.

Enzimatikus (katalitikus)- az enzimfehérjék felgyorsítják a kémiai reakciókat, mivel az enzim aktív központja alakjában illeszkedik az anyaghoz, mint egy kulcs a zárhoz (, specificitás).

Építés (szerkezeti)- Egy sejt, a víz kivételével, főként fehérjékből áll.
Védő- Az antitestek küzdenek a kórokozókkal (immunitás).

Válassz egyet, a legmegfelelőbb lehetőséget. A fehérjemolekula másodlagos szerkezetének formája van
1) spirálok
2) kettős spirál
3) labda
4) szálak

Válasz

Válassz egyet, a legmegfelelőbb lehetőséget. A fehérjemolekulában lévő CO és NH csoportok közötti hidrogénkötések a szerkezetre jellemző spirális alakot adnak
1) elsődleges
2) másodlagos
3) felsőfokú
4) Negyedidőszak

Válasz

Válassz egyet, a legmegfelelőbb lehetőséget. A fehérjemolekula denaturációs folyamata visszafordítható, ha a kötések nem szakadnak meg
1) hidrogén
2) peptid
3) hidrofób
4) diszulfid

Válasz

Válassz egyet, a legmegfelelőbb lehetőséget. A kölcsönhatás eredményeként kialakul a fehérjemolekula kvaterner szerkezete
1) egy fehérjemolekula szakaszai az S-S kötések típusa szerint
2) több polipeptid filamentum, amelyek tekercset alkotnak
3) egy fehérjemolekula szakaszai hidrogénkötések következtében
4) fehérjegömbök sejtmembránnal

Válasz

Állítson fel összefüggést a fehérje jellemzői és funkciója között, amelyet betölt: 1) szabályozó, 2) szerkezeti
A) a centriolák egy része
B) riboszómákat képez
B) egy hormon
D) sejtmembránokat képez
D) megváltoztatja a gének aktivitását

Válasz

Válassz egyet, a legmegfelelőbb lehetőséget. A polipeptidláncban lévő aminosavak sorrendje és száma a
1) a DNS elsődleges szerkezete
2) a fehérje elsődleges szerkezete
3) a DNS másodlagos szerkezete
4) fehérje másodlagos szerkezete

Válasz

Válasszon három lehetőséget. Fehérjék emberekben és állatokban
1) fő építőanyagként szolgálnak
2) a bélben lebomlanak glicerinné és zsírsavakra
3) aminosavakból képződnek
4) glikogénné alakul a májban
5) félreteszik
6) mivel az enzimek felgyorsítják a kémiai reakciókat

Válasz

Válassz egyet, a legmegfelelőbb lehetőséget. A fehérje spirális másodlagos szerkezetét kötések tartják össze
1) peptid
2) ionos
3) hidrogén
4) kovalens

Válasz

Válassz egyet, a legmegfelelőbb lehetőséget. Milyen kötések határozzák meg a fehérjemolekulák elsődleges szerkezetét
1) aminosav gyökök között hidrofób
2) hidrogén a polipeptid szálak között
3) aminosavak közötti peptid
4) hidrogén az -NH- és -CO- csoportok között

Válasz

Válassz egyet, a legmegfelelőbb lehetőséget. A fehérje elsődleges szerkezete egy kötés révén jön létre
1) hidrogén
2) makroergikus
3) peptid
4) ionos

Válasz

Válassz egyet, a legmegfelelőbb lehetőséget. A fehérjemolekulában lévő aminosavak közötti peptidkötések kialakulása azon alapul
1) a komplementaritás elve
2) az aminosavak vízben való oldhatatlansága
3) az aminosavak oldhatósága vízben
4) karboxil- és amincsoportok jelenléte bennük

Válasz

Az alább felsorolt jelek, kettő kivételével, az ábrázolt szerves anyag szerkezetének és funkcióinak leírására szolgálnak. Határozzon meg két jelet, amelyek „kiesnek” az általános listából, és írják le azokat a számokat, amelyek alatt szerepelnek.
1) a molekula szerkezeti szerveződési szintjei vannak
2) a sejtfal része
3) egy biopolimer
4) mátrixként szolgál a fordítás során
5) aminosavakból áll

Válasz

1. Az alábbi jellemzők mindegyike, kettő kivételével, használható az enzimek leírására. Határozzon meg két jelet, amelyek „kiesnek” az általános listából, és írják le azokat a számokat, amelyek alatt szerepelnek.
1) részei sejtmembránokés sejtorganellumok
2) szerepet játszanak a biológiai katalizátorok
3) legyen aktív központja
4) befolyásolja az anyagcserét különféle folyamatok szabályozásával
5) specifikus fehérjék

Válasz

2. Hat közül válassz három helyes választ, és írd le azokat a számokat, amelyek alatt szerepelnek. Az enzimek olyan anyagok, amelyek
1) az endokrin mirigyekben termelődnek
2) fehérjék
3) bejutni a szervezetbe, mint általában, az étellel együtt
4) energiaforrás a szervezetben
5) felgyorsítja az áramlást kémiai reakciók
6) emberben körülbelül 36 fokos hőmérsékleten látják el funkcióikat

Válasz

Nézze meg a polipeptid képét, és jelezze (A) annak szerveződési szintjét, (B) a molekula alakját és (C) a kölcsönhatás típusát, amely fenntartja ezt a szerkezetet. Minden betűhöz válassza ki a megfelelő kifejezést vagy fogalmat a rendelkezésre álló listából.
1) elsődleges szerkezet
2) másodlagos szerkezet
3) harmadlagos struktúra
4) kölcsönhatások a nukleotidok között
5) fém kötés
6) hidrofób kölcsönhatások
7) fibrilláris
8) gömb alakú

Válasz

Nézd meg a polipeptid képét. Jelölje meg (A) a szervezettségének szintjét, (B) az azt alkotó monomereket és (C) a köztük lévő kémiai kötések típusát. Minden betűhöz válassza ki a megfelelő kifejezést vagy fogalmat a rendelkezésre álló listából.
1) elsődleges szerkezet
2) hidrogénkötések
3) kettős spirál
4) másodlagos szerkezet
5) aminosav
6) alfa hélix
7) nukleotid
8) peptid kötések

Válasz

Ismeretes, hogy a fehérjék nagy molekulatömegű szabálytalan polimerek, és szigorúan specifikusak minden szervezettípusra. Válasszon ki az alábbi szövegből három olyan állítást, amely értelemszerűen kapcsolódik e jelek leírásához, és írja le azokat a számokat, amelyek alatt szerepelnek. (1) A fehérjék 20 különböző aminosavat tartalmaznak, amelyeket peptidkötések kapcsolnak össze. (2) A fehérjéknek eltérő számú aminosavuk van, és eltérő a váltakozásuk sorrendje a molekulában. (3) Alacsony molekulatömeg szerves anyag molekulatömege 100 és 1000 között van. (4) Köztes vegyületek vagy szerkezeti egységek – monomerek. (5) Sok fehérje molekulatömege néhány ezertől egymillióig vagy még nagyobb, attól függően, hogy hány egyedi polipeptidlánc molekuláris szerkezet mókus. (6) Minden élőlényfajnak van egy sajátos fehérjekészlete, amely csak benne rejlik, ami megkülönbözteti a többi szervezettől.

Válasz

Mindezek a jellemzők a fehérjék funkcióinak leírására szolgálnak. Határozzon meg két olyan jellemzőt, amely „kiesik” az általános listából, és írja le azokat a számokat, amelyek alatt szerepelnek.
1) szabályozási
2) motor
3) receptor
4) sejtfalakat képeznek
5) koenzimként szolgálnak

Válasz

Az elsődleges szerkezethez képest kompaktabb, amelyben a peptidcsoportok kölcsönhatása a köztük lévő hidrogénkötések kialakulásával történik.

Fehérje lerakása kötél és harmonika formájában

Kétféle ilyen szerkezet létezik: mókusszerű kötélÉs harmonika formájában.

A fentiek mindegyike az aminosavszekvenciával együtt egy szigorúan meghatározott fehérjekonfigurációhoz vezet.

A másodlagos szerkezetnek két lehetséges változata különböztethető meg: α-hélix (α-struktúra) és β-redős réteg (β-struktúra). Egy fehérjében általában mindkét szerkezet jelen van, de eltérő arányban. A globuláris fehérjékben az α-hélix, a fibrilláris fehérjékben a β-struktúra dominál.

A hidrogénkötések részvétele a másodlagos szerkezet kialakításában.

A másodlagos szerkezet csak a peptidcsoportok közötti hidrogénkötések részvételével jön létre: az egyik csoport oxigénatomja reagál a második hidrogénatomjával, míg a második peptidcsoport oxigénje a harmadik hidrogénatomjához kötődik stb.

α-Hélix

A fehérje hajtogatása α-hélix formájában.

Ez a szerkezet egy jobb oldali hélix, amelyet hidrogénkötések hoznak létre az 1. és 4., 4. és 7., 7. és 10. és így tovább aminosavmaradékok peptidcsoportjai között.

A hélix kialakulását a prolin és a hidroxiprolin akadályozza meg, amelyek szerkezetüknél fogva a lánc "törését", éles hajlását okozzák.

A csavarmenet magassága 0,54 nm és 3,6 aminosavnak felel meg, 5 teljes fordulat 18 aminosavnak felel meg, és 2,7 nm-t foglalnak el.

β-redős réteg

A fehérje hajtogatása β-redős réteg formájában.

Ebben a fektetési módban a fehérjemolekula egy "kígyóban" fekszik, a lánc távoli szakaszai közel vannak egymáshoz. Ennek eredményeként a fehérjelánc korábban eltávolított aminosavainak peptidcsoportjai hidrogénkötések segítségével képesek kölcsönhatásba lépni.

Másodlagos szerkezet – a polipeptidlánc rendezett szerkezetbe való fektetésének módja. A másodlagos szerkezetet az elsődleges szerkezet határozza meg. Mivel az elsődleges szerkezet genetikailag meghatározott, a másodlagos szerkezet kialakulása akkor következhet be, amikor a polipeptidlánc elhagyja a riboszómát. A másodlagos szerkezet stabilizálódik hidrogénkötések, amelyek a peptidkötés NH- és CO-csoportjai között jönnek létre.

Megkülönböztetni a-hélix, b-szerkezetés rendezetlen felépítésű (gombolyag).

Szerkezet α-hélixek javasolták PaulingÉs Corey(1951). Ez a fehérje másodlagos szerkezetének egy típusa, amely szabályos hélixnek tűnik (2.2. ábra). Az α-hélix egy rúd alakú szerkezet, amelyben a peptidkötések a hélixen belül találhatók, az aminosav-oldalláncok pedig azon kívül. Az a-hélixet hidrogénkötések stabilizálják, amelyek párhuzamosak a hélix tengelyével, és az első és az ötödik aminosav között találhatók. Így a kiterjesztett spirális régiókban minden aminosav részt vesz két hidrogénkötés kialakításában.

Rizs. 2.2. Az α-hélix szerkezete.

A hélix fordulatánként 3,6 aminosav található, a hélix osztásköze 0,54 nm, és aminosavcsoportonként 0,15 nm. Csavarszög 26°. Az a-hélix szabályossági periódusa 5 fordulat vagy 18 aminosav. A leggyakoribbak a jobb oldali a-hélixek, azaz. a spirál csavarása az óramutató járásával megegyezően történik. Az a-hélix kialakulását megakadályozza a prolin, aminosavak töltött és terjedelmes gyökökkel (elektrosztatikus és mechanikai akadályok).

A spirál egy másik formája is jelen van kollagén . Az emlősök szervezetében mennyiségileg a kollagén a domináns fehérje: a teljes fehérje 25%-át teszi ki. A kollagén különféle formákban van jelen, elsősorban a kötőszövetben. Ez egy balkezes hélix, amelynek menetemelkedése 0,96 nm, és minden fordulóban 3,3 maradék található, gyengédebb, mint az α-hélix. Az α-hélixszel ellentétben itt lehetetlen hidrogénhidak kialakulása. A kollagén szokatlan aminosav-összetételű: 1/3-a glicin, körülbelül 10% prolin, valamint hidroxiprolin és hidroxilizin. Az utolsó két aminosav a kollagén bioszintézise után képződik poszttranszlációs módosítással. A kollagén szerkezetében a gly-X-Y triplett folyamatosan ismétlődik, és az X pozíciót gyakran a prolin, az Y-t pedig a hidroxilizin foglalja el. Szilárd bizonyítékok vannak arra, hogy a kollagén mindenütt jelen van egy jobbkezes hármas hélix formájában, amely három elsődleges balkezes hélixből csavarodott össze. A tripla hélixben minden harmadik maradék a központba kerül, ahol sztérikus okokból csak glicin kerül. A teljes kollagénmolekula körülbelül 300 nm hosszú.

b-Struktúra(b-hajtogatott réteg). Előfordul globuláris fehérjékben, valamint egyes fibrilláris fehérjékben, például a selyemfibroinban (2.3. ábra).

Rizs. 2.3. b-Struktúra

A szerkezet rendelkezik lapos forma. A polipeptidláncok szinte teljesen megnyúltak, és nem csavarodnak össze szorosan, mint az a-hélixben. A peptidkötések síkjai úgy helyezkednek el a térben, mint egy papírlap egyenletes redői. A szomszédos polipeptid láncok peptidkötéseinek CO és NH csoportjai közötti hidrogénkötések stabilizálják. Ha a b-struktúrát alkotó polipeptidláncok egy irányba haladnak (azaz a C- és N-terminálisok egybeesnek) párhuzamos b-struktúra; ha az ellenkezőjében antiparallel b-szerkezet. Az egyik réteg oldalgyökei egy másik réteg oldalgyökei közé kerülnek. Ha egy polipeptidlánc meghajlik és párhuzamosan fut önmagával, akkor ez antiparallel b-kereszt szerkezet. A b-keresztszerkezetben hidrogénkötések jönnek létre a polipeptidlánc hurkainak peptidcsoportjai között.

Az eddig vizsgált fehérjék a-hélix tartalma nagyon változó. Egyes fehérjékben, például a mioglobinban és a hemoglobinban, az a-hélix áll a szerkezet mögött, és 75%, a lizozimben - 42%, a pepszinben csak 30%. Más fehérjék, például a kimotripszin emésztőenzim gyakorlatilag nem rendelkeznek a-helikális szerkezettel, és a polipeptidlánc jelentős része réteges b-struktúrákba illeszkedik. A támasztószöveti fehérjék kollagén (ínfehérje, bőr), fibroin (természetes selyemfehérje) polipeptidláncok b-konfigurációjával rendelkeznek.

Bebizonyosodott, hogy az α-hélix kialakulását a glu, ala, leu, a β-struktúrák pedig a met, val, ile elősegítik; a polipeptidlánc hajlítási helyein - gly, pro, asn. Úgy gondolják, hogy hat csoportosított maradék, amelyek közül négy hozzájárul a hélix kialakulásához, tekinthető a hélix központjának. Ebből a központból a hélixek mindkét irányban egy helyre nőnek - egy tetrapeptid, amely olyan maradékokból áll, amelyek megakadályozzák ezeknek a hélixeknek a kialakulását. A β-struktúra kialakulása során a magvak szerepét öt aminosavból három aminosav tölti be, amelyek hozzájárulnak a β-struktúra kialakulásához.

A legtöbb szerkezeti fehérjében az egyik másodlagos struktúra dominál, amit az aminosav-összetételük előre meghatároz. A főként α-hélix formájában felépülő strukturális fehérje az α-keratin. Az állatok szőr (gyapjú), tolla, tű, karma és patája főként keratinból áll. A köztes filamentumok alkotóelemeként a keratin (citokeratin) a citoszkeleton lényeges alkotóeleme. A keratinokban a peptidlánc nagy része egy jobb oldali α-hélixbe van hajtva. Két peptidlánc egyetlen baloldalt alkot szupertekercs. A szuperspirálos keratin dimerek tetramereket alkotnak, amelyek aggregálódnak és képződnek protofibrillumok 3 nm átmérőjű. Végül nyolc protofibrillum képződik mikrofibrillumok 10 nm átmérőjű.

A haj ugyanazokból a szálakból épül fel. Tehát egyetlen, 20 mikron átmérőjű gyapjúszálban több millió szál fonódik össze. A különálló keratinláncokat számos diszulfidkötés térhálósítja, ami további erőt ad nekik. A dauerolás során a következő folyamatok mennek végbe: először a diszulfidhidakat tiolokkal redukálva roncsolják, majd, hogy a haj kívánt formáját kapja, melegítéssel szárítják. Ugyanakkor a légköri oxigénnel történő oxidáció következtében új diszulfidhidak képződnek, amelyek megtartják a frizura formáját.

A selymet selyemhernyó-hernyók gubóiból nyerik ( bombyx mori) és a rokon fajok. Alap selyemfehérje fibroin, antiparallel hajtogatott réteg szerkezete van, és maguk a rétegek párhuzamosak egymással, számos réteget alkotva. Mivel a hajtogatott szerkezetekben az aminosavak oldalláncai függőlegesen felfelé és lefelé orientálódnak, az egyes rétegek közötti térben csak tömör csoportok férnek el. Valójában a fibroin 80%-ban glicinből, alaninból és szerinből áll, azaz. három aminosav a legkisebb oldalláncokkal. A fibroin molekula egy tipikus ismétlődő fragmentumot (gli-ala-gli-ala-gli-ser) tartalmaz n.

rendezetlen felépítés. A fehérjemolekula azon szakaszait, amelyek nem tartoznak spirális vagy hajtogatott struktúrákhoz, rendezetleneknek nevezzük.

Szuperszekunder szerkezet. A fehérjék alfa-helikális és béta szerkezeti régiói kölcsönhatásba léphetnek egymással és egymással, együtteseket alkotva. A natív fehérjékben található szupraszekunder struktúrák energetikailag a legelőnyösebbek. Ezek közé tartozik a szupertekercses α-hélix, amelyben két α-hélix egymáshoz képest elcsavarodik, és egy bal oldali szupertekercset képez (bakteriorodopszin, hemeritrin); a polipeptidlánc váltakozó α-helikális és β-strukturális fragmensei (például βαβαβ-link Rossmann szerint, amely a dehidrogenáz enzimmolekulák NAD + -kötő helyén található); az antiparallel háromszálú β-struktúrát (βββ) β-cikkcakknak nevezik, és számos mikrobiális, protozoon és gerinces enzimben megtalálható.

A fehérjék peptidláncai egy másodlagos szerkezetbe szerveződnek, amelyet hidrogénkötések stabilizálnak. Az egyes peptidcsoportok oxigénatomja hidrogénkötést képez a peptidkötésnek megfelelő NH-csoporttal. Ebben az esetben a következő struktúrák jönnek létre: a-hélix, szerkezet és p-hajlítás.

a-Spirál. Az egyik termodinamikailag legkedvezőbb szerkezet a jobb oldali a-hélix. ábrán. A 3.1. ábra egy a-hélixet mutat, amely egy stabil szerkezet, amelyben minden karbonilcsoport hidrogénkötést képez a lánc mentén a negyedik NH-csoporttal. Az a-hélixben fordulatonként 3,6 aminosav található, a hélix osztásköze megközelítőleg 0,54 nm, a maradékok közötti távolság pedig 0,15 nm. Az a-helikális régiókban a φ és y torziós szögek egyenlőek 60 és 45 e-vel, és az egymás után elrendezett polipeptid egységek kölcsönösen orientáltak.

Az L-aminosavak csak jobb oldali a-hélixeket képezhetnek, ahol az oldalgyökök a tengely két oldalán helyezkednek el és kifelé néznek. Az a-hélixben a hidrogénkötések kialakításának lehetősége teljes mértékben ki van használva, ezért a p-struktúrától eltérően nem képes hidrogénkötést kialakítani a másodlagos szerkezet más elemeivel. Az α-hélix kialakulása során az aminosavak oldalláncai közeledhetnek egymáshoz, hidrofób vagy hidrofil tömör helyeket képezve. Ezek a helyek alapvető szerepet játszanak a fehérje makromolekula háromdimenziós konformációjának kialakításában, mivel α-hélixek becsomagolására szolgálnak a fehérje térszerkezetében.

Rizs. 3.1. Az apolipoprotsin C-1 fehérje a-hélixe (de V. M. Stepanov): A- hidrofil felület: b- a fehérje a-hélixének hidrofób felülete

Spirális golyó. A fehérjékben lévő a-hélixek tartalma változó, és az egyes fehérjemakromolekulák egyedi jellemzője. Egyes fehérjék, például a mioglobin esetében az a-hélix a szerkezet alapja, míg mások, például a kimotripszin nem rendelkeznek a-hélix szakaszokkal. A globuláris fehérjék spirális foka átlagosan 60-70% körüli. A spiralizált szakaszok kaotikus tekercsekkel váltakoznak, és a denaturáció következtében a hélix-tekercs átmenetek megnövekednek. A polipeptidlánc spiralizációja az azt alkotó aminosavaktól függ. Tehát a glutaminsav negatív töltésű csoportjai, amelyek egymás közvetlen közelében helyezkednek el, erős kölcsönös taszítás, amely megakadályozza a megfelelő hidrogénkötések kialakulását az a-hélixben. Ugyanebből az okból kifolyólag nehéz a lánctekercselés a lizin vagy arginin egymáshoz közel elhelyezkedő, pozitív töltésű kémiai csoportjainak taszítása miatt. Az aminosav gyökök nagy mérete is az oka annak, hogy a polipeptid lánc spiralizációja nehézkes (szerin, treonin, leucin). Az a-hélix kialakulásában a leggyakoribb zavaró tényező a prolin aminosav. Mint ismeretes, a prolinban a nitrogénatom egy merev gyűrű része, amely megakadályozza a körforgást. N-C csatlakozások A. Ezenkívül a prolin nem képez láncon belüli hidrogénkötést, mivel a nitrogénatomon nincs hidrogénatom. Így minden olyan esetben, amikor a polipeptidláncban prolin fordul elő, az a-helikális szerkezet megszakad, és tekercs vagy p-hajlat keletkezik.

R-struktúra. Az α-hélixszel ellentétben a p-struktúrát a polipeptid lánc szomszédos szakaszai közötti láncok közötti hidrogénkötések alkotják, mivel nincsenek láncon belüli érintkezések. Ha ezek a szakaszok egy irányba vannak irányítva, akkor az ilyen szerkezetet párhuzamosnak (cp \u003d -119 °, c / \u003d + 113 °) nevezzük (3.2. ábra), de ha ellenkező irányban (y \u003d + 135) °), majd anti-párhuzamos (.3.3. ábra).

Rizs. 3.2. A flavolokein párhuzamos p-struktúrája (V. M. Stepanov szerint): a szaggatott vonal a hidrogénkötéseket mutatja

Rizs. 3.3.

A p-struktúrában lévő polipeptidlánc erősen megnyúlt, és nem spirális, hanem cikcakk alakú. A szomszédos aminosavak közötti távolság a tengely mentén 0,35 nm, azaz háromszor nagyobb, mint az a-hélixben, a maradékok száma körönként 2.

A p-struktúra párhuzamos elrendezése esetén a hidrogénkötések kevésbé erősek, mint az aminosavak antiparallel elrendezése esetén. Ellentétben az a-hélixszel, amely hidrogénkötésekkel telített, a p-struktúrában a polipeptidlánc minden szakasza nyitott további hidrogénkötések kialakítására. Az előzőek mind a párhuzamos, mind az antiparallel p-struktúrákra vonatkoznak, azonban az antiparallel szerkezetben a kötések stabilabbak. A p-struktúrát alkotó polipeptidlánc szegmensében 3-7 aminosav található, és maga a p-struktúra 2-6 láncból áll, bár számuk nagyobb is lehet. A p-szerkezet a megfelelő a-szénatomoktól függően hajtogatott alakú. Felülete lehet lapos és balos is úgy, hogy a lánc egyes szakaszai közötti szög 20-25° legyen (3.4. ábra).

Rizs. 3.4.

Rizs. 3.5.

p-kanyar. A globuláris fehérjék gömb alakúak, nagyrészt annak a ténynek köszönhető, hogy a polipeptidláncot hurkok, cikkcakk, hajtűk jelenléte jellemzi, és a lánc iránya akár 180 ° -kal is változhat. Ez utóbbi esetben p-kanyar van (3.5. ábra).

Ez a hajlítás hajtű alakú, és egyetlen hidrogénkötés stabilizálja. Képződését megakadályozó tényező lehet a nagy oldalgyökök, ezért elég gyakran megfigyelhető benne a legkisebb aminosav, a glicin beépülése. Ez a konfiguráció mindig a fehérjegömb felszínén van, ezért a p-fold részt vesz a kölcsönhatásban más polipeptidláncokkal.

szuperszekunder struktúrák. Első alkalommal L. Pauling és R. Corey feltételezte, majd fedezte fel a fehérjék szuperszekunder szerkezetét. Példa erre a szupertekercses a-hélix, amelyben két a-hélixet csavarnak egy baloldali szuperhélixbe (3.6. ábra). A szupertekercses szerkezetek azonban gyakrabban tartalmaznak a-hélixeket és p-lemezeket is. Összetételük a következőképpen ábrázolható: (cm), (ar), (ra) és (РХР). Az utolsó lehetőség két párhuzamosan hajtogatott lap, amelyek között statisztikai tekercs (pCp), a-hélix (pP) vagy p-struktúra (PPP) található.

A másodlagos és szuperszekunder struktúrák kapcsolata magas fok változékonyság és az adott fehérje makromolekula egyéni jellemzőitől függ.

Domains - a másodlagos szerkezet bonyolultabb szerveződési szintjei. Ezek izolált globuláris régiók, amelyek a polipeptidlánc rövid, úgynevezett csuklórégióival kapcsolódnak egymáshoz. D. Birktoft az elsők között írta le a kimotripszin doménszerveződését, megjegyezve két domén jelenlétét ebben a fehérjében. Mindegyik hengeres alakú, amelyet p-struktúra alkot, és 6 anti-párhuzamos láncból áll. Ezen domének egyike 139 aminosavat tartalmaz a YU-terminálistól, a másik, a C-terminális pedig 115 aminosavból áll.

Rizs. 3.6.

a hengerek a-hélixeket jelölnek; az árnyékolt területek spiralizált területek; nyilak - p-hajtogatott rétegek

A domain szerveződés sok fehérjére jellemző. Ezek a fehérjék általában több szerkezeti domént tartalmaznak, amelyek mindegyike legfeljebb 200 aminosav-maradékot tartalmaz. Példa erre a protein-gliceraldehid-foszfát-dehidrogenáz (GAPD) (3.7. ábra).

Egyes fehérjékben, például az immunglobulinokban vagy a szerin prot-szinázokban a strukturális domének primer szerkezetükben hasonlóak, ami a megfelelő gének megkettőzésének lehetséges mechanizmusát jelzi, más fehérjékben, például a hemoglobinban, vannak bizonyos különbségek. .

Rizs. 3.8. A humán hemoglobin tartományai: hengerek - u-hélixek; az őket összekötő szálak amorf régiók (a PDB-2001 szerint) (Yang, J., Kloek, A. P., Goldberg, D. E., Mathews, F. S.: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 92. p. 4224, 1995 )

Rizs. 3.7. GAPDH domének a homár izmából (A. A. Anisimov szerint): A - NAD"-kötő tartomány; 6 - katalitikus tartomány

(3.8. ábra). Szerkezetük szerint a fehérjékben lévő doméneket több csoportra osztják a bennük lévő α-hélixek és α-hajtogatott lapok tartalmától függően.

Így a következőket lehet megjegyezni.

A hidrogénkötések önmagukban meglehetősen labilisak, sérülékenységük egy másodlagos szerkezet kialakulásával nő, mivel a karboxil- és amincsoportok nemcsak egymással, hanem vízzel is kölcsönhatásba léphetnek. Kiderült, hogy a másodlagos szerkezet csak akkor elég stabil, ha egy kompakt fehérjegömb képződik.
A másodlagos szerkezet kialakulása a polipeptidlánc aminosav-szekvenciájának köszönhető. Az oldalsó gyökök egymással kölcsönhatásban indukálják a térszerkezet kialakulásának folyamatát, annak legstabilabb konformációját. Ezenkívül kiderült, hogy a másodlagos szerkezet típusát az a-hélix esetében lehet a legpontosabban megjósolni a p-hajtogatott lapokhoz képest.